Untereinheit 4 des Arp 2/3-Komplexes

Proteinfamilie
(Weitergeleitet von ARPC4)

Die Untereinheit 4 des Arp 2/3-Komplexes, verkürzt p20-ARC oder auch nur p20 (wegen der molaren Masse von rund 20 kDa) ist ein Strukturprotein und bildet zusammen mit sechs weiteren Proteinen des Arp 2/3-Komplex. Das Protein wird vom Gen ARPC4 auf dem dritten Chromosom des Menschen codiert.[1][2]

Untereinheit 4 des Arp 2/3-Komplexes
Untereinheit 4 des Arp 2/3-Komplexes
Andere Namen

p20-ARC

Vorhandene Strukturdaten: 2P9N, 1TYQ, 1U2V, 4JD2, 3DXK, 3UKU, 3UKR, 2P9P, 2P9K, 2P9U, 3ULE, 3RSE, 2P9S, 2P9I, 4XF2, 2P9L, 1K8K, 3DXM, 4XEI

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 9,5 bis 21,6 kDa / 78 bis 625 Aminosäuren (je nach Isoform)
Bezeichner
Gen-Namen
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 10093 68089
Ensembl ENSG00000241553 ENSMUSG00000079426
UniProt P59998 P59999
Refseq (mRNA) NM_001024959 NM_001170485
Refseq (Protein) NP_001020130 NP_001163956
Genlocus Chr 3: 9.79 – 9.81 Mb Chr 6: 113.38 – 113.39 Mb
PubMed-Suche 10093 68089

Funktion

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Die Untereinheit 4 des Arp 2/3-Komplexes interagiert mit den Proteinen Arp2, Arp3, p16, p21, p34 und p40 und bildet mit ihnen zusammen den Arp 2/3-Komplex, der eine wichtige Rolle bei der Bildung von Aktinfilamenten aus G-Aktin spielt. Der Komplex fungiert nämlich als Zentrum für die weitere Aktinnukleation, indem er mit den beiden Untereinheiten Arp 2 und 3 ein Aktin-Dimer nachahmt, dabei aber stabiler als das Dimer selbst ist. Die Untereinheit 4 scheint dabei hohe Affinität zu Aktin zu haben, was für die Funktion des Komplexes nötig ist.[1][2]

Einzelnachweise

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  1. a b Julia Ehinger: Charakterisierung Arp 2/3-Komplex vermittelter Aktinreorganisation bei der Invasion bakterieller Pathogene, Carolo-Wilhelmina Universität Braunschweig, 20. Februar 2006, S. 9f. (Dissertation zur Erlangung des Grades einer Doktorin der Naturwissenschaften).
  2. a b ARPC4.