Delta-Atracotoxine

Proteinfamilie

Delta-Atracotoxine (ACTX), auch Delta-Hexatoxine (HXTX) genannt,[2] gelegentlich auch Atraxotoxin genannt,[3][4] sind toxische Peptide, die von einigen orthognathen Spinnen in ihrer Giftdrüse produziert werden. Sie wirken im Körper von Insekten und Säugetieren durch Bindung an bestimmte Natriumkanäle in der Zellmembran von Nervenzellen. Es handelt sich um Nervengifte. Alle Delta-ACTX-Peptide sind 42 Aminosäuren lang und weisen untereinander hohe Homologie auf.[1]

Delta-Atracotoxin-Ar1a (Atrax robustus)
Delta-Atracotoxin-Ar1a (Atrax robustus)
Stäbchenmodell von Robustoxin nach PDB 1QDP
Masse/Länge Primärstruktur 42 Aminosäuren, 4,85 kDa
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Hexathelidae[1]

Atracotoxine binden an tetrodotoxin-sensitive Natriumkanäle und verhindern deren Umschalten vom aktiven zum inaktiven Zustand. Dies führt zu einer Hemmung der Eindiffusion von Natrium-Ionen in die Präsynapse, wodurch die Auslösung von Aktionspotentialen in Motoneuronen und Neuronen des autonomen Nervensystems geblockt wird.

Zur ACTX-Familie zählen:[1]

Das Peptid Hi1a im Gift einer weiteren Spezies dieser Gattung, der Ostaustralischen Trichternetzspinne (Darling-Downs-Trichternetzspinne, Hadronyche infensa), könnte als Medikament gegen die Spätfolgen eines Schlaganfalls wirken (siehe Spinnengift in der Medizin).[6]

Einzelnachweise

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  1. a b c PROSITE documentation PDOC60018. ACTX-Familie. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB), abgerufen am 15. August 2011 (englisch).
  2. a b UniProt P01478 (TXDT1_ATRRO).
  3. Spider bites and venoms, Australian Museum vom 11. November 2018
  4. Der Kuss der Spinne, auf: Die PTA in der Apotheke vom 24. März 2017
  5. a b Dr. med. Johann Josef Kleber: ATRAX ROBUSTUS: Bericht über die Bestandteile des Giftes Symptome des Bisses der Sydney-Trichternetzspinne
  6. Irène R. Chassagnon, Claudia A. McCarthy, Yanni K.-Y. Chin, Sandy S. Pineda, Angelo Keramidas: Potent neuroprotection after stroke afforded by a double-knot spider-venom peptide that inhibits acid-sensing ion channel 1a. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 114, Nr. 14, 4. April 2017, ISSN 1091-6490, S. 3750–3755, doi:10.1073/pnas.1614728114, PMID 28320941, PMC 5389327 (freier Volltext).