Fusogenes Protein

Fusogene Proteine (synonym Zell-Zell-Fusogene) sind transmembrane Glycoproteine, die eine Zellfusion bewirken.^[2] Fusogene Proteine werden gelegentlich auch als Fusionsproteine bezeichnet, was jedoch mit Fusionsproteinen verwechselt werden kann.

Eigenschaften

Sie dienen bei Tieren der Zell- und Vesikelfusion, z. B. bei der Verschmelzung von Gameten bei der Befruchtung, bei der Myogenese, bei der Ausbildung der Plazenta (Syncytin), beim Umbau von Knochen, bei der Immunantwort und bei der Organentwicklung.^[2]^[3] Das Protein EFF-AFF vermittelt bei Caenorhabditis elegans die Fusion der Ankerzelle mit dem Saum des Uterus.^[4]^[5] Fusogene Proteine umfassen auch die SNARE-Proteine.

Fusogene Proteine kommen in manchen Viren zum Zelleintritt und zur Syncytienbildung vor. Virale Fusogene sind z. B. das Hämagglutinin des Influenzavirus,^[6] das Spike-Protein von SARS-CoV-2, das HBsAg des Hepatitis-B-Virus, das fusogene Protein des Humanen Cytomegalievirus und anderer Herpesviren,^[7]^[8] des Sendaivirus^[9] oder das Glycoprotein VSV-G des Vesicular stomatitis virus.

Anwendungen

In der Biochemie werden Zellfusionen in vitro mit fusogenen Proteinen unter anderem bei der EBV-Variante der Hybridom-Technik durchgeführt.^[10]

Weblinks

EFF-AFF bei Pfam.
MeSH Membrane fusion proteins
MeSH Viral fusion proteins
Fusion of virus membrane with host cell membrane bei ExPASy
Linkkatalog zum Thema Biochemistry and Molecular Biology bei curlie.org (ehemals DMOZ)

Einzelnachweise

↑ Y. Watanabe, Z. T. Berndsen, J. Raghwani, G. E. Seabright, J. D. Allen, O. G. Pybus, J. S. McLellan, I. A. Wilson, T. A. Bowden, A. B. Ward, M. Crispin: Vulnerabilities in coronavirus glycan shields despite extensive glycosylation. In: Nature Communications. Band 11, Nummer 1, 05 2020, S. 2688, doi:10.1038/s41467-020-16567-0, PMID 32461612, PMC 7253482 (freier Volltext).
↑ ^a ^b K. Shilagardi, S. Li, F. Luo, F. Marikar, R. Duan, P. Jin, J. H. Kim, K. Murnen, E. H. Chen: Actin-propelled invasive membrane protrusions promote fusogenic protein engagement during cell-cell fusion. In: Science Band 340, Nummer 6130, April 2013, S. 359–363, doi:10.1126/science.1234781, PMID 23470732, PMC 3631436 (freier Volltext).
↑ O. Avinoam, B. Podbilewicz: Eukaryotic cell-cell fusion families. In: Current topics in membranes. Band 68, 2011, S. 209–234, doi:10.1016/B978-0-12-385891-7.00009-X, PMID 21771501.
↑ Sapir A, Choi J, Leikina E, Avinoam O, Valansi C, Chernomordik LV, Newman AP, Podbilewicz B: AFF-1, a FOS-1-regulated fusogen, mediates fusion of the anchor cell in C. elegans. In: Developmental Cell. 12. Jahrgang, Nr. 5, Mai 2007, S. 683–98, doi:10.1016/j.devcel.2007.03.003, PMID 17488621, PMC 1975806 (freier Volltext).
↑ O. Avinoam, K. Fridman, C. Valansi, I. Abutbul, T. Zeev-Ben-Mordehai, U. E. Maurer, A. Sapir, D. Danino, K. Grünewald, J. M. White, B. Podbilewicz: Conserved eukaryotic fusogens can fuse viral envelopes to cells. In: Science. Band 332, Nummer 6029, April 2011, S. 589–592, doi:10.1126/science.1202333, PMID 21436398, PMC 3084904 (freier Volltext).
↑ J. P. Richard, E. Leikina, L. V. Chernomordik: Cytoskeleton reorganization in influenza hemagglutinin-initiated syncytium formation. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1788, Nummer 2, Februar 2009, S. 450–457, doi:10.1016/j.bbamem.2008.09.014, PMID 18976631, PMC 2668568 (freier Volltext).
↑ D. Atanasiu, W. T. Saw, G. H. Cohen, R. J. Eisenberg: Cascade of events governing cell-cell fusion induced by herpes simplex virus glycoproteins gD, gH/gL, and gB. In: Journal of virology. Band 84, Nummer 23, Dezember 2010, S. 12292–12299, doi:10.1128/JVI.01700-10, PMID 20861251, PMC 2976417 (freier Volltext).
↑ B. P. Hannah, E. E. Heldwein, F. C. Bender, G. H. Cohen, R. J. Eisenberg: Mutational evidence of internal fusion loops in herpes simplex virus glycoprotein B. In: Journal of virology. Band 81, Nummer 9, Mai 2007, S. 4858–4865, doi:10.1128/JVI.02755-06, PMID 17314168, PMC 1900191 (freier Volltext).
↑ C. A. Kruse, B. J. Wisnieski, G. Popják: Characterization of a glycoprotein fusogen isolated from Sendai virus. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 797, Nummer 1, Januar 1984, S. 40–50, PMID 6318835.
↑ E. Traggiai, S. Becker, K. Subbarao, L. Kolesnikova, Y. Uematsu, M. R. Gismondo, B. R. Murphy, R. Rappuoli, A. Lanzavecchia: An efficient method to make human monoclonal antibodies from memory B cells: potent neutralization of SARS coronavirus. In: Nature Medicine. Band 10, Nummer 8, August 2004, S. 871–875, doi:10.1038/nm1080, PMID 15247913.

[1] Y. Watanabe, Z. T. Berndsen, J. Raghwani, G. E. Seabright, J. D. Allen, O. G. Pybus, J. S. McLellan, I. A. Wilson, T. A. Bowden, A. B. Ward, M. Crispin: Vulnerabilities in coronavirus glycan shields despite extensive glycosylation. In: Nature Communications. Band 11, Nummer 1, 05 2020, S. 2688, doi:10.1038/s41467-020-16567-0, PMID 32461612, PMC 7253482 (freier Volltext).

[Shilagardi-2] K. Shilagardi, S. Li, F. Luo, F. Marikar, R. Duan, P. Jin, J. H. Kim, K. Murnen, E. H. Chen: Actin-propelled invasive membrane protrusions promote fusogenic protein engagement during cell-cell fusion. In: Science Band 340, Nummer 6130, April 2013, S. 359–363, doi:10.1126/science.1234781, PMID 23470732, PMC 3631436 (freier Volltext).

[3] O. Avinoam, B. Podbilewicz: Eukaryotic cell-cell fusion families. In: Current topics in membranes. Band 68, 2011, S. 209–234, doi:10.1016/B978-0-12-385891-7.00009-X, PMID 21771501.

[pmid17488621-4] Sapir A, Choi J, Leikina E, Avinoam O, Valansi C, Chernomordik LV, Newman AP, Podbilewicz B: AFF-1, a FOS-1-regulated fusogen, mediates fusion of the anchor cell in C. elegans. In: Developmental Cell. 12. Jahrgang, Nr. 5, Mai 2007, S. 683–98, doi:10.1016/j.devcel.2007.03.003, PMID 17488621, PMC 1975806 (freier Volltext).

[5] O. Avinoam, K. Fridman, C. Valansi, I. Abutbul, T. Zeev-Ben-Mordehai, U. E. Maurer, A. Sapir, D. Danino, K. Grünewald, J. M. White, B. Podbilewicz: Conserved eukaryotic fusogens can fuse viral envelopes to cells. In: Science. Band 332, Nummer 6029, April 2011, S. 589–592, doi:10.1126/science.1202333, PMID 21436398, PMC 3084904 (freier Volltext).

[6] J. P. Richard, E. Leikina, L. V. Chernomordik: Cytoskeleton reorganization in influenza hemagglutinin-initiated syncytium formation. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1788, Nummer 2, Februar 2009, S. 450–457, doi:10.1016/j.bbamem.2008.09.014, PMID 18976631, PMC 2668568 (freier Volltext).

[7] D. Atanasiu, W. T. Saw, G. H. Cohen, R. J. Eisenberg: Cascade of events governing cell-cell fusion induced by herpes simplex virus glycoproteins gD, gH/gL, and gB. In: Journal of virology. Band 84, Nummer 23, Dezember 2010, S. 12292–12299, doi:10.1128/JVI.01700-10, PMID 20861251, PMC 2976417 (freier Volltext).

[8] B. P. Hannah, E. E. Heldwein, F. C. Bender, G. H. Cohen, R. J. Eisenberg: Mutational evidence of internal fusion loops in herpes simplex virus glycoprotein B. In: Journal of virology. Band 81, Nummer 9, Mai 2007, S. 4858–4865, doi:10.1128/JVI.02755-06, PMID 17314168, PMC 1900191 (freier Volltext).

[9] C. A. Kruse, B. J. Wisnieski, G. Popják: Characterization of a glycoprotein fusogen isolated from Sendai virus. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 797, Nummer 1, Januar 1984, S. 40–50, PMID 6318835.

[10] E. Traggiai, S. Becker, K. Subbarao, L. Kolesnikova, Y. Uematsu, M. R. Gismondo, B. R. Murphy, R. Rappuoli, A. Lanzavecchia: An efficient method to make human monoclonal antibodies from memory B cells: potent neutralization of SARS coronavirus. In: Nature Medicine. Band 10, Nummer 8, August 2004, S. 871–875, doi:10.1038/nm1080, PMID 15247913.

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