Methan-Monooxygenase
Die Methan-Monooxygenase (MMO) ist ein Multiproteinkomplex mit einer Molekülmasse von 300 kDa. Sie katalysiert die Oxidation des reaktionsträgen Methans zu Methanol in methanotrophen Bakterien, wo es die einzige Kohlenstoff- und Energiequelle darstellt. Modellhaft ausgiebig untersucht wurde das Enzym von Methylococcus capsulatus.
| Methan-Monooxygenase (Methylococcus capsulatus) | ||
|---|---|---|
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| Masse/Länge Primärstruktur | 1677 = (527+388+170) + 141 + 348 + 103 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Heterohexamer A(α+β+γ) + B + C + D | |
| Kofaktor | Aα: Fe C: (2Fe+2S), FAD | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | mmoX+Y+Z + mmoB + mmoC + mmoD | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.14.13.25, Monooxygenase | |
| Reaktionsart | Addition eines Sauerstoffatoms | |
| Substrat | Methan + NAD(P)H + O2 | |
| Produkte | Methanol + NAD(P)+ + H2O | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Methanotrophe Bakterien[1] | |
Die Methan-Monooxygenase besteht aus vier Untereinheiten, die A, B, C, D genannt werden, wobei A selbst aus drei weiteren Einheiten α, β und γ aufgebaut ist. Die Gennamen sind mmoX/Y/Z (für A) und mmoB, mmoC, mmoD.
Im aktiven Zentrum der Hydroxylase wird die Methanoxidation mit Hilfe eines dinuklearen Eisenzentrums durchgeführt. Die Eisenatome sind durch sechs Aminosäurereste koordiniert. Damit gehört dieses Enzym in die Klasse der Nicht-Häm-Eisenenzyme.
Literatur
Bearbeiten- J. C. Murrell, M. E. Lidstrom, A. J. Holmes, A. Costello: Evidence that particulate methane monooxygenase and ammonia monooxygenase may be evolutionarily related. In: FEMS Microbiol. Lett. 132 (3), 1995, S. 203–208. doi:10.1111/j.1574-6968.1995.tb07834.x. PMID 7590173.
- L. A. Sayavedra-soto, N. G. Hommes, D. J. Arp: Molecular biology and biochemistry of ammonia oxidation by Nitrosomonas europaea. In: Arch. Microbiol. 178 (4), 2002, S. 250–255. doi:10.1007/s00203-002-0452-0. PMID 12209257.
- R. L. Lieberman, A. C. Rosenzweig: Crystal structure of a membrane-bound metalloenzyme that catalyses the biological oxidation of methane. In: Nature. 434 (7030), 2005, S. 177–182. doi:10.1038/nature03311. PMID 15674245.
- A. C. Rosenzweig, C. A. Frederick, S. J. Lippard, P. Nordlund: Crystal structure of bacterial non-haem iron hydroxylase that catalyses the biological oxidation of methane. In: Nature. 366 (6455), 1993, S. 537–543. doi:10.1038/366537a0. PMID 8255292.
- Harold Basch u. a.: Mechanism of the Methane -> Methanol Conversion Reaction Catalyzed by Methane Monooxygenase: A Density Function Study. In: J. Am. Chem. Soc. 121 (31), 1999, S. 7249–7256. doi:10.1021/ja9906296.
- P. Nordlund, B. M. Sjöberg, H. Eklund: Three-dimensional structure of the free radical protein of ribonucleotide reductase. In: Nature. 345 (6276), 1990, S. 593–598. doi:10.1038/345593a0. PMID 2190093.
- P. Nordlund, H. Eklund: Structure and function of the Escherichia coli ribonucleotide reductase protein R2. In: J. Mol. Biol. 232 (1), 1993, S. 123–164. doi:10.1006/jmbi.1993.1374. PMID 8331655.
- K. Liu u. a.: Characterization of a Diiron(III) Peroxide Intermediate in the Reaction Cycle of Methane Monooxygenase Hydroxylase from Methylococcus capsulatus (Bath). In: J. Am. Chem. Soc. 117, 1995, S. 4997. doi:10.1021/ja00122a032.