Ribophorin (auch Dolichyl-diphosphooligosaccharid-Protein-Glycosyltransferase) ist ein Enzym in Eukaryoten, das zusammen mit weiteren Polypeptiden Bestandteil des Oligosaccharyltransferase-Komplexes (OST) in der Membran des Endoplasmatischen Retikulums (ER) ist, welcher für die N-Glykosylierung von anderen Proteinen notwendig ist. Ribophorin ist dabei die enzymatisch aktive Untereinheit.

Ribophorin
Masse/Länge Primärstruktur 584 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Single pass Membranprotein (ER)
Bezeichner
Gen-Name(n)
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Übertragung einer Oligosaccharidkette
Substrat Dolichyldiphosphooligosaccharid + Protein-L-Asparagin
Produkte Dolichyldiphosphate + Glycoprotein (N-Asp.-subst.)
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten[1]

Ribophorin liegt bei mehrzelligen Tieren in zwei Isoformen (Ribophorin I und II) vor. Für Ribophorin I konnte gezeigt werden, dass es bestimmte Proteine dem aktiven Zentrum der Oligosaccharyltransferase zuführt und somit eine N-Glykosylierung ermöglicht.[2][3]

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Einzelnachweise

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  1. Orthologe bei OMA
  2. Orthologe von Ribophorin II bei OMA
  3. Wilson CM, Roebuck Q, High S: Ribophorin I regulates substrate delivery to the oligosaccharyltransferase core. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105. Jahrgang, Nr. 28, Juli 2008, S. 9534–9, doi:10.1073/pnas.0711846105, PMID 18607003, PMC 2443820 (freier Volltext) – (pnas.org).