Proteinspleißen ist eine intramolekulare Reaktion bestimmter Proteine, bei der ein Proteinsegment, Intein genannt, aus dem Protein herausgeschnitten wird. Die entstehenden N- und C-terminalen Enden des Proteins (Exteine) werden verknüpft, so dass wieder eine durchgehende Peptidkette entsteht. Die Spleißstelle des Ausgangsproteins ist meistens ein Cystein oder Serin; diese Aminosäuren haben nukleophile Seitenketten. Alle bisher bekannten Protein-Spleißvorgänge verlaufen ohne äußere Energiequellen wie ATP.

Proteinspleißen gehört im Gegensatz zum mRNA-Spleißen zu den posttranslationalen Modifikationen von Proteinen.

Es gibt vier Arten von Inteinen: Maxi-Intein, Mini-Intein, Trans-Splicing-Intein, und Alanin-Intein. Maxi-Inteine sind N- and C-terminale Spleißstellen, die eine Endonuclease-Domäne enthalten. Mini-Inteine sind ebenfalls N- und C-terminale Spleißstellen; sie enthalten jedoch keine Endonuclease-Domäne. Trans-splicing-Inteine sind in N- und C-Terminus geteilte Inteine. Alanin-Inteine haben ein Alanin als Spleißstelle anstelle von Cystein oder Serin.

Entwicklung des Begriffs Spleißen

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Der Begriff Spleißen ist im Zusammenhang mit der Prozessierung der mRNA bekannt geworden. Der Prozess des Proteinspleißens wurde 1990 von den Gruppen um Anraku und Stevens in Saccharomyces cerevisiae entdeckt.

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