Bei der WW, WWP-Domäne oder auch Rsp5-Domäne handelt es sich um eine Proteindomäne verschiedener Proteine. Sie tritt mit verschiedenen Protein-Liganden in Wechselwirkung. Sie kann weiterhin an Prolin-reiche Domänen/Proteine binden, an [AP]-P-P-[AP]-Y und an Domänen, die Phosphoserin-Phosphothreonin beinhalten.[3]

WW-Domäne
Andere Namen

WWP- oder Rsp5-Domäne[1]

Masse/Länge Primärstruktur 38 Aminosäuren[2]

Struktur und Vorkommen

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Die WW-Domäne faltet sich zu einem stabilen, dreisträngigen β-Faltblatt. Sie ist mit gerade einmal 38 Aminosäuren relativ kurz und wiederholt sich bis zu viermal in bestimmten Proteinen wie zum Beispiel im menschlichen NEDD4.[4] Ihr Name leitet sich von der Anwesenheit zweier Tryptophanreste (abgekürzt mit „W“) ab, die in einem Abstand von circa 20–23 Aminosäuren gelegen sind und die in den meisten bekannten WW-Domänen auftreten.[3] Hydrophobe Reste bilden eine flache Stelle aus, die der Bindung mit Prolin dient.[4]

Erstmals entdeckt wurde die WW-Domäne, als man die beiden verbunden Isoformen von YAP („Yes associated protein“) YAP1-1 und YAP1-2 genauer untersuchte. YAP1-2 unterscheidet sich nämlich dahingehend von YAP1-1, dass es über 38 Aminosäuren mehr verfügt. Diese 38 Aminosäuren bezeichnete man als WW-Domäne (eigentlich stellen sie die zweite WW-Domäne von YAP1-2 dar).[5][6]

Die WW-Domäne kommt unter anderem in folgenden Proteinen vor:[3]

Einzelnachweise

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  1. SMART:WW
  2. H. I. Chen und M. Sudol: The WW domain of Yes-associated protein binds a proline-rich ligand that differs from the consensus established for Src homology 3-binding modules. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. 92. Jahrgang, Nr. 17, August 1995, S. 7819–7823, doi:10.1073/pnas.92.17.7819, PMID 7644498, PMC 41237 (freier Volltext) – (pnas.org).
  3. a b c InterPro: IPR001202 (englisch)
  4. a b c WW Domain. The Pawson Lab, abgerufen am 21. August 2015.
  5. M. Sudol, P. Bork, A. Einbond, K. Kastury, T. Druck, M. Negrini, K. Huebner und D. Lehman: Characterization of the mammalian YAP (Yes-associated protein) gene and its role in defining a novel protein module, the WW domain. In: The Journal of Biological Chemistry. 270. Jahrgang, Nr. 24, Juni 1995, S. 14733–14741, doi:10.1074/jbc.270.24.14733, PMID 7782338.
  6. P. Bork und M. Sudol: The WW domain: a signalling site in dystrophin? In: Trends in Biochemical Sciences. 19. Jahrgang, Nr. 12, Dezember 1994, S. 531–533, doi:10.1016/0968-0004(94)90053-1, PMID 7846762.